Состав мембран — страница 7

  • Просмотров 375
  • Скачиваний 12
  • Размер файла 185
    Кб

концепция о наличии в мембранных белках а-спиральных доменов, пронизывающих мембрану. Эта концепция была полностью подтверждена при изучении трансмембранных белков с помощью методов, которые позволяют получить максимально возможное в наше время разрешение. Судя по результатам реконструкции электронно-микроскопических изображений препаратов бактериородопсина из пурпурной мембраны Halobacterium halobium и по данным

рентгеноструктурного исследования фотосинтетических реакционных центров бактерий, эти белки содержат несколько а-спиральных участков, последовательно пересекающих бнслой. Другой вариант расположения полипептидной цепи в мембране был обнаружен при изучении аминокислотной последовательности интактной формы микросомного цитохрома bi. Было показано, что этот белок содержит относительно короткий участок вблизи

карбоксильного конца, состоящий из гидрофобных аминокислот. Этот «гидрофобный якорь» можно было удалить с помощью протеолиза, причем гемсвязывающий домен высвобождался в водорастворимой форме. Локализованный в мембране гидрофобный домен, или «якорь», стал еще одним характерным элементом структуры мембранных белков. В основе современных представлений о структуре мембранных белков лежит идея о том, что их полипептидная цепь

уложена так, чтобы образовалась неполярная, гидрофобная поверхность, контактирующая с неполярной областью липидного бислоя. Полярные или заряженные домены белковой молекулы могут вазимодействовать с полярными головками липидов на поверхности бислоя. Многие мембранные белки являются трансмембранными и пронизывают бислой. Некоторые белки, по-видимому, связаны с мембраной лишь за счет их взаимодействия с другими белками.

Мембранные белки обычно связываются с мембраной с помощью нековалентных взаимодействий — гидрофобных или электростатических сил. Однако есть мембранные белки, которые связаны с липидами ковалентно. Такие примеры пока немногочисленны, но их появляется все больше. Многие белки плазматических мембран растительных и животных клеток относятся к классу гликопротеинов. Углеводные остатки этих белков всегда находятся с наружной

стороны плазматической мембраны. Обычно мембранные белки подразделяют на наружные и внутренние. При этом критерием служит степень жесткости обработки, необходимой для извлечения этих белков из мембраны. Периферические белки высвобождаются при промывании мембран буферными растворами с низкой ионной силой, буферными растворами с низким или, наоборот, высоким значением рН и в присутствии хелатирующих агентов, связывающих