Состав мембран — страница 6

  • Просмотров 369
  • Скачиваний 12
  • Размер файла 185
    Кб

получить штаммы Е. coli, в мембранах которых содержится 34% фосфатидной кислоты, обычно отсутствующей в штаммах дикого типа. Очевидно, тот липидный состав, который характерен для штаммов дикого типа, не является обязательным для выживания клеток, по крайней мере, в условиях их выращивания в лаборатории. 3. МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ Как видно из табл. 1.3 и 1.4, мембраны содержат от 20 до 80% белка. Как правило, именно белки ответственны за

функциональную активность мембран. К ним относятся разнообразные ферменты, транспортные белки, рецепторы, каналы, поры и т. д., которые обеспечивают уникальность функций каждой мембраны. Первые успехи в изучении мембранных белков были достигнуты тогда, когда биохимики научились использовать детергенты для выделения мембранных белков в функционально активной форме. Это были работы по изучению ферментных комплексов

внутренней мембраны митохондрий. Значительным шагом вперед было осознание того, что мембранные белки имеют не исключительно /3-складчатую структуру, как предполагалось в модели «элементарной мембраны» Дэвсона—Даниелли—Робертсона, а содержат достаточно много а-спиралей. Важное значение имел также вывод о том, что мембранные белки могут глубоко проникать в липидный бислой или даже пронизывать его и что их стабилизация

осуществляется за счет гидрофобных взаимодействий. Эти термодинамические представления существенно обогатили принцип «гидрофобных сил», предложенный для объяснения структуры белков и предполагавший существование неполярной, гидрофобной области внутри белковой глобулы и полярных, гидрофильных участков, контактирующих с водной средой. По мере совершенствования методов очистки удавалось получать в изолированном виде все

большее число мембранных белков. Определение первичной структуры большинства из них было затруднено из-за плохой растворимости в воде как самих белков, так и получаемых из них гидрофобных пептидов. В середине 1970-х гг. эта проблема была решена для двух мембранных белков — гликофорина и цитохрома bs, что позволило установить основной принцип структурной организации интегральных белков. В аминокислотной последовательности

гликофорина — сиалогликопротеина из мембраны эритроцитов — был обнаружен короткий участок, состоящий из 23 неполярных аминокислот и расположенный примерно в середине цепи. Данные топологических и других исследований показали, что молекула гликофорина полностью пронизывает мембрану, причем погруженный в мембрану гидрофобный участок имеет а-спиральную конфигурацию. Так вошла в жизнь новая, теперь уже общепризнанная