Регуляция биосинтеза белков на этапе трансляции — страница 9

из конечных продуктов. Примером может служить биосинтез ароматических аминокислот у Escherichia coli, в котором конечные продукты – тирозин, триптофан и фенилаланин – подавляют каждый активность одной из альдолаз, катализирующих первую реакцию пути. Во-вторых, использование ферментов, имеющих несколько взаимодействующих регуляторных центров, каждый из которых специфичен только для одного из эффекторов. По отдельности они не

оказывают существенного влияния на активность фермента, а при их совместном действии активность подавляется. Это так называемое согласованное, или мультивалентное ингибирование. Например, активность аспартаткиназы у Escherichia coli подавляется только сочетанием лизина, метионина и лейцина. Для глутаминсинтетазы обнаружено восемь кумулятивных эффекторов: аланин, глицин, гистидин, триптофан, ЦТР, AMP, карбамоилфосфат,

глюкозамин‑6‑фосфат. Регуляция активности белковых посредников путем пространственного разобщения и взаимодействия с мембранами Механизмы первого типа более распространены у эукариот в связи с локализацией ферментов в субклеточных органеллах: митохондриях, лизосомах и т.д. Однако и в клетках прокариот возможны определенные виды компартментации: а) часть ферментного аппарата прокариот локализована в

периплазматическом пространстве. Таким образом, создается возможность регуляции активности ферментов путем управления скоростью проникновения в «отсек» субстратов или выхода из него продуктов; б) ферменты, катализирующие серию последовательных реакций, могут формировать «ансамбль», локализованный либо в цитоплазме, либо в цитоплазматической мембране. Продукты, образуемые на предыдущей стадии, «подхватываются»

последующим ферментом без освобождения в среду. Для регуляторного действия конечного продукта доступен только последний фермент, но он может передавать эффект на предыдущие ферменты за счет кооперативных взаимодействий. Существует представление о «метаболоне», т.е. комплексе ферментов, закрепленных на «подложке». Каталитические свойства в этом случае проявляются внутри ансамбля, а подложка реагирует на регуляторное

действие эффекторов. Например, ни один из ферментов может не реагировать на данный эффектор, но в ансамбле, за счет конформационных изменений подложки, они становятся к нему чувствительными. Важную роль в регуляции активности ферментов может играть их взаимодействие с мембранами. В мембранно-связанном состоянии физико-химические свойства ферментов изменяются. Это явление называется аллотопия. Гидрофобные взаимодействия