Регуляция биосинтеза белков на этапе трансляции — страница 7

активности белковых посредников путем их ковалентной модификации Отличие этого механизма регуляции от посттрансляционной модификации состоит в обратимости процесса и отсутствии изменения длины полипептидной цепи. Кроме того, и это особенно важно отметить, обе формы – модифицированная и немодифицированная – активны, хотя и различаются по величине активности н/или по регуляторным свойствам. У эукариот самым

распространенным способом модификации является фосфорилироеание. Один из наиболее изученных примеров – процесс синтеза и распада гликогена. Фосфор ил ирование ферментов, участвующих в синтезе и распаде гликогена, осуществляется киназами, которые сами активируются сАМР. Как уже отмечалось, концентрация сАМР в клетке обратно пропорциональна концентрации АТР. Следовательно, потребность в энергии приводит к фосфори-лированию

указанных ферментов, т.е. к стимуляции гидролиза гликогена и торможению его синтеза. Дополнительная стимуляция гидролиза достигается за счет активирующего эффекта AMP, который накапливается при снижении энергетического заряда клетки. Напротив, при накоплении глюкозо‑6‑фосфата, что свидетельствует об активном протекании энергетических процессов, гидролиз гликогена тормозится. У прокариот, как показано в последнее

время, модификация белков путем их фосфорилирования также распространена достаточно широко. Так, в процессе инициации спорообразования у бацилл активируется транскрипция ряда генов, кодирующих белки, часть которых является протеинкиназами, а часть – акцепторами фосфата. Один из последних белков способен связываться с ДНК и, по-видимому, является регулятором транскрипции. Фосфорилирова7 ние влияет на его регуляторные

свойства. Этот же белок необходим для развития у клеток Bacillus subtilis состояния компетентности. Путем фосфорилирования регулируется также активность некоторых белков у Khizobium, участвующих в фиксации азота, а также в транспорте ди‑и трикарбоновых кислот. Регуляция транспорта Сахаров путем фосфорилирования компонентов фосфотрансферазной системы обнаружена у Escherichia coli. Вообще же у этой бактерии найдено около 170 белков, способных

фосфорилироваться. Однако наиболее изученным примером регуляции путем ковалентной модификации является аденилирование и уридилирование ферментов в системе регуляции активности глутаминсинтетазы. Указанная регуляция активности ГС дополняется регуляцией на уровне биосинтеза фермента: немодифицированный белок РП через посредство других специальных белков подавляет транскрипцию локусов ГС. В свою очередь, эти белковые