Принципы структурной организации мембранных белков

  • Просмотров 196
  • Скачиваний 11
  • Размер файла 105
    Кб

Принципы структурной организации мембранных белков и способы ее предсказания для трансмембранных белков С высоким разрешением удалось установить структуру только одного класса мембранных белков – реакционного центра бактерий, однако и в этом случае положение белка относительно липидного бислоя не определено однозначно. Распространять принципы его организации на другие мембранные белки следует с осторожностью.

Некоторую ясность может внести использование термодинамических принципов, а также учет того факта, что основная масса экспериментальных данных согласуется с предположением о высоком содержании в мембранных белках а-спиралей. Термодинамические факторы налагают определенные ограничения на то, какого типа белково-липидные структуры могут быть стабильными. Мембранные белки – это амфифильные соединения Любые мембранные

белки, непосредственно контактирующие с гидрофобной сердцевиной липидного бислоя, должны быть амфифильными. Те участки полипептида, которые экспонированы в растворитель, скорее всего обогащены полярными и ионизируемыми аминокислотными остатками, а остатки, контактирующие с лилидными углеводородными цепями, должны быть в основном неполярными. Все это логически следует из энергетических принципов, рассмотренных в разд. 2.3.1.

Заряженные или полярные аминокислоты вообще говоря могут находиться внутри бислоя, однако на это налагаются определенные ограничения. Рассмотрим три уровня амфифильных структур в мембранных белках: первичную, вторичную и третичную амфифильность. 1. Первичные амфифильные структуры содержат протяженный участок из преимущественно неполярных аминокислотных остатков, длина которого достаточна для пересечения бислоя. Такие

структуры выявлены как в реакционном центре, так и в бактериородопсине. У этих белков все пронизывающие мембрану элементы являются а-спиральными. а-Спиральная структура предпочтительна потому, что при этом образуются все водородные связи, в которых могут участвовать атомы водорода полипептидного каркаса. Альтернативная структура, у которой отсутствует одна из водородных связей, менее стабильна примерно на 5 ккал / моль.