по Биологии 2 — страница 3

состава. Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в организме. Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине — около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса

белков колеблется в очень широких пределах — от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы — гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4. Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют

«изоэлектрическая точка» и обозначают как pI. Изоэлектрическая точка белка зависит от числа и природы заряженных групп в молекуле. Белковая молекула заряжена положительно, если рН среды ниже величины ее изоэлектрической точки, и отрицательно, если рН среды выше значения изоэлектрической точки данного белка. В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в

сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка. Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом поле. Вопрос 4 Механизм ферментативного катализа. Понятие активного центра. Ферментативный катализ (биокатализ) - ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). В

простейшем случае уравнение реакции с участием фермента имеет вид: где E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратный комплекс (так называемый комплекс Михаэлиса), P- продукт реакции. Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функциональными группами активного центра, в том числе и с группами кофермента. Большое значение в механизмах ферментативных реакций

имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодаря наличию имидазольных групп остатков гистидина и карбоксильных групп дикарбоновых аминокислот. Строгая избирательность и высокая скорость - два основных признака ферментативного катализа, отличающие его от лабораторного и производственного катализа. Ферменты увеличивают скорость химического превращения субстрата по сравнению с неферментативной реакцией в 109-1012