Гомогенный катализ — страница 7

  • Просмотров 7249
  • Скачиваний 830
  • Размер файла 790
    Кб

(кислота НА) и пиридина (основание В). Учитывая, что образовавшийся в комплексе катион пиридиния (ВH+) должен передать протон фе­нолят-иону (А-), легко видеть, что в этой реакции разрываются четыре связи и образуются четыре новые связи. Гораздо более эффективным катализатором реакции мутаротации является α-оксипиридин, несмотря на то, что ОН-группа в этом соединении, выполняющая роль донора H+, менее кислая, чем ОН-группа фенола, а

атом азота в α-оксипиридине, выполняющий роль акцептора протона, менее основен, чем в пиридине. Это слу­чай бифункционального катализа. Протонирование атома кисло­рода циклической формы тетраметилглюкозы, разрыв связи С—О и отщепление протона от гидроксильной группы при атоме С с об­разованием двойной связи протекают синхронно в восьмицентровом циклическом активированном комплексе: Наиболее полно и совершенно все

перечисленные факторы, обес­печивающие воздействие катализатора на субстраты, используются в биологических катализаторах — ферментах. В настоящее время в результате успешного развития рентгеноструктурного анализа белков установлена полная пространственная структура ряда фер­ментов и их комплексов с субстратами. В качестве примера на рис. 1 приведена схема взаимодействия фермента карбоксипептидазы с субстратом.

Карбэксипептидаза катализирует отщепление С-кониевой амино­кислоты от пептидной цепи, причем наиболее эффективно отщеп­ляются кислоты, содержащие гидрофобные ароматические остатки: На рис. 1 изображен концевой фрагмент расщепляемой поли­пептидной цепи и функциональные группы фермента, принимаю­щие то или иное участие в каталитическом процессе. Два имидазольных кольца (остатки аминокислоты гистидина) и карбоксиль­ная

группа остатка глутаминовой кислоты координированы с ионом цинка, заряд которого тем самым наполовину нейтрализован. Протонированная гуанидиновая группа (остаток аминокислоты арги­нина) взаимодействует с ионизованной концевой карбоксильной группой субстрата. Этот же концевой аминокислотный остаток связан своим ароматическим кольцом с тремя гидрофобными ради­калами фермента (остатки аминокислот изолейцина, тирозина и

глутамина). Рис. 1. Схема активного центра фермента карбоксипептидазы (по данным Липс-комба, Рика, Хартсака, Кешо и Бетджа): Показаны фрагменты пептидном цепи с функциональными боковыми группами. Цифры обозначают порядковые номера остатков аминокислот, которым принадлежат эти функ­циональные группы. Молекула субстрата изображена с утолщенными связями. В шести-членном активированном комплексе штрихами показаны образующиеся