Функции гемоглобина в неповрежденных эритроцитах миноги роль мембраны эритроцитов в регуляции газового транспорта и кислотно-основного баланса — страница 3

  • Просмотров 1438
  • Скачиваний 164
  • Размер файла 350
    Кб

транспорта. Гемоглобин миноги в неповрежденных эритроцитах находится в олигомерноммономерном равновесии и обладает сходным с остальными активными рыбами кислородным сродством. Проницаемость мембраны эритроцитов миноги для кислотных и основных эквивалентов очень низка и таким образом бикарбонат плазмы не может в достаточной степени дегидрироваться до CO2 пока кровь находится в жабрах. Это потенциальное ограничение на

выведение CO2 преодолевается высоким внутриэритроцитарным pH и изменениями pH внутри эритроцита связанными с оксигенацией из-за относительной непроницаемости мембраны эритроцитов для кислотных эквивалентов внутриэритроцитарный гемоглобин не принимает участие в кислотно-основном забуферивании внеклеточного компартмента. Вследствие этого внеклеточные кислотные заряды вызывают заметные изменения pH плазмы. Функции

гемоглобина миног в основном изучались в разбавленных растворах. На основании этих исследований ясно, что гемоглобин миноги в растворах показывает как кооперативность, так и эффекты Бора и Хэлдена. Кроме того, сродство гемоглобина к кислороду у миноги зависти от концентрации гемоглобина в растворе. Это открытие, а так же наблюдение, что молекулярная масса деоксигенированного гемоглобина больше, чем оксигенированного

показывают, что в миногах кооперативность связывания кислорода и влияние протонов на сродство гемоглобина к кислороду вызваны обратимыми реакциями ассоциациидиссоциации олигомеровмономеров. Это явление противоположно ситуации с гемоглобином у всех других позвоночных, у которых эти эффекты являются результатом конформационных изменений тетрамерной молекулы. Поведение гемоглобина миноги в растворе может быть объяснено

следующей моделью: димернаяолигомерная форма молекулы имеет низкое сродство к кислороду вследствие ограничений, следующих из взаимодействий между субъединицами. В димере связывание кислорода ослабляет эти взаимодействия, молекула диссоциирует на субъединицы, вследствие чего сродство к кислороду каждой субъединицы возрастает. Вероятно, что дистальный гистидин (Е7) вовлечен в аллостерический переход: в мономерной форме он

находится во внутренней позиции внутри гемового кармана (где он может образовывать водородную связь с кислородом), а в димерной форме гистидин (Е7) находится в наружном положении (где он формирует водородную связь с аспартатом и глутаматом соседней молекулы). Эффект Бора в таком случае объясняется различием между значениями pK гистидина во внутреннем положении (5,5-6,0) и во внешнем (ок. 8,0). До недавнего времени было затруднительно