Функции гемоглобина в неповрежденных эритроцитах миноги роль мембраны эритроцитов в регуляции газового транспорта и кислотно-основного баланса — страница 2

  • Просмотров 1437
  • Скачиваний 164
  • Размер файла 350
    Кб

кислород. Кроме того, у них имеется сосудистая система, по которой движется кровь, вступая в контакт со всеми частями тела. В настоящее время известно четыре дыхательных пигмента, встречающихся в организме современных животных: гемоглобин, гемоцианин, хлорокруорин и гемэритрин. Из них только гемоцианин содержит медь, в состав остальных входит железо. Близко родственны по структуре гемоглобин и хлорокруорин. Гемоглобин

является основным дыхательным пигментом, распространенным среди всех групп животных Структура гемоглобина В состав молекулы гемоглобина входят четыре одинаковые гемовые группы. Гем представляет собой протопорфирин, содержащий центрально расположенный ион двухвалентного железа. Молекула протопорфирина состоит из четырех пиррольных колец, связанных метиновыми мостиками; к кольцам присоединены боковые цепи характерного

строения. Ключевую роль в активности гемоглобина играет ион железа, расположенный в центре молекулы протопорфирина. Соединение с этим ионом посредством двух координационных связей и двух связей, образовавшихся вследствие замещения водорода, превращает протопорфирин в гем. Структура гема целиком расположена в одной плоскости. В процессе переноса кислорода гемоглобином молекула Од обратимо связывается с гемом, при этом

валентность железа не изменяется. Присоединяя кислород, гемоглобин (Hb) превращается в оксигемоглобин (HbOx). Чтобы подчеркнуть тот факт, что валентность железа при этом связывании не меняется, реакцию называют не окислением, а оксигенацией; обратный процесс называется дезоксигенацией. Когда хотят специально отметить, что гемоглобин не связан с кислородом, его называют дезоксигемоглобином. Гем может подвергаться не только

оксигенации, но и истинному окислению. При этом железо переходит из двухвалентного состояния в трехвалентное. Окисленный гем называется гематином (мет-гемом), а вся полипептидная молекула в целом – метгемоглобином. В крови человека метгемоглобин содержится в незначительных количествах, но при некоторых заболеваниях и отравлениях определенными ядами его содержание возрастает. Опасность таких состояний заключается в том, что

окисленный гемоглобин не способен переносить кислород к тканям. Видовые свойства гемоглобинов крови различных животных (различные формы кристаллов, сродство гемоглобина к кислороду и др.) определяются особенностями глобина, так как гемы всех исследованных гемоглобинов оказались идентичными. Гемоглобин миноги Функционирование гемоглобина в эритроцитах миноги предлагает уникальное среди позвоночных решение газового